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Text File  |  1995-03-04  |  2.9 KB  |  55 lines
  1. ****************************************************
  2. * Glutamine amidotransferases class-II active site *
  3. ****************************************************
  4.  
  5. A large group of biosynthetic enzymes are able to  catalyze the removal of the
  6. ammonia group from glutamine and then to transfer this group to a substrate to
  7. form  a new   carbon-nitrogen  group.  This catalytic  activity  is  known  as
  8. glutamine amidotransferase (GATase) (EC 2.4.2.-) [1]. The GATase domain exists
  9. either as a separate  polypeptidic subunit or  as part of a larger polypeptide
  10. fused in  different  ways  to a  synthase domain.  On  the  basis  of sequence
  11. similarities two classes of GATase domains have been identified [2,3]: class-I
  12. (also known as trpG-type) and  class-II  (also known  as  purF-type). Class-II
  13. GATase domains have been found in the following enzymes:
  14.  
  15.  - Amido   phosphoribosyltransferase  (glutamine   phosphoribosylpyrophosphate
  16.    amidotransferase) (EC 2.4.2.14).  An enzyme which  catalyzes the first step
  17.    in purine biosynthesis,  the transfer  of the ammonia group of glutamine to
  18.    PRPP to form 5-phosphoribosylamine (gene purF in bacteria, ADE4 in yeast).
  19.  - Glucosamine--fructose-6-phosphate  aminotransferase   (EC 2.6.1.16).   This
  20.    enzyme catalyzes a  key reaction in amino sugar synthesis, the formation of
  21.    glucosamine 6-phosphate from fructose 6-phosphate and glutamine  (gene glmS
  22.    in Escherichia coli, nodM in Rhizobium, GFA1 in yeast)
  23.  - Asparagine synthetase (glutamine-hydrolyzing) (EC 6.3.5.4).  This enzyme is
  24.    responsible for the synthesis of asparagine from aspartate and glutamine.
  25.  
  26. A cysteine is present at the N-terminal extremity of  the  mature  form of all
  27. these enzymes. The cysteine has been shown, in amido phosphoribosyltransferase
  28. [4] and in  asparagine  synthetase [5] to  be  important  for   the  catalytic
  29. mechanism.
  30.  
  31. -Consensus pattern: <x(0,11)-C-[GS]-[IV]-[LIVMFYW]-[AG]
  32.                     [C is the active site residue]
  33. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  34. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 7.
  35.  
  36. -Note: the active site cysteine is found at  the N-terminus of the MATURE form
  37.  of all these proteins, but  in  some  cases (for example in Bacillus subtilis
  38.  or chicken amido phosphoribosyltransferase) the enzyme is synthesized  with a
  39.  short propeptide  which  is cleaved off post-translationally; this is why  we
  40.  indicated the  pattern as <x(0,11)-  instead of <x(0,1)- (0 for a mature form
  41.  without the initiator Met, 1 with the initiator Met).
  42.  
  43. -Last update: December 1992 / Text revised.
  44.  
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